Jedinečná mikroskopická metoda zaznamená rakovinotvorné procesy

Vědci z Ústavu fyzikální chemie Jaroslava Heyrovského AV ČR vyvinuli unikátní fluorescenční techniku. Umožňuje sledovat v čase seskupování molekul proteinů do funkčních komplexů. To by mohlo pomoci k lepšímu pochopení rakovinových procesů. Na novinku dokonce upozornil prestižní magazín Analytical Chemistry na titulní straně nového čísla.

Organizace proteinů do funkčních komplexů je zcela zásadní pro správné vykonávání mnoha biologických procesů. Jde například o programovanou buněčnou smrt, která slouží k eliminaci nepotřebných či poškozených buněk.

Výhody metody
Protein FGF2 reguluje různorodé mimobuněčné procesy, například hojení ran, ale má také nežádoucí účinek – stimuluje růst nádorů a metastází. Týmu v čele s Radkem Šachlem, vedoucím oddělení biofyzikální chemie Ústavu fyzikální chemie Jaroslava Heyrovského AV ČR, se podařilo vyvinout pokročilou fluorescenční mikroskopickou techniku, která umožňuje jednotlivé proteinové komplexy detekovat, určit jejich složení a zjistit, zda správně plní svoji funkci.

Obálka Analytical Chemistry ukazuje tvorbu membránových komplexů proteinu FGF2. 

„Za použití této nové techniky se nám podařilo prokázat, že v buněčné membráně se protein FGF2 shlukuje do funkčních jednotek čítajících sedm molekul. Naopak často se vyskytující trimery a tetramery se ukázaly nefunkční,“ popisuje Radek Šachl výsledky výzkumu, jenž probíhal za dlouholeté intenzivní spolupráce s biologickými experty z univerzity v Heidelbergu.

Proteiny neboli bílkoviny jsou podstatou všech živých organismů, ve kterých mají nejrůznější úkoly. Zcela přirozeně se tyto proteiny shlukují na buněčných membránách do multikomponentních jednotek. Často však není vůbec jasné, jestli jsou tyto komplexy v buněčné membráně opravdu funkční, nebo vznikly jako důsledek nespecifického shlukování. Vědci se proto intenzivně snaží vyvíjet specializované zobrazovací techniky pro detekci a charakterizaci komplexů bílkovin, jimž je obvykle zcela intuitivně připisována konkrétní funkce.

Sledování v čase
Nová metoda, pocházející z Ústavu fyzikální chemie Jaroslava Heyrovského AV ČR, dokáže pozorovat spojování membránových proteinů „v přímém přenosu“ a vztah tohoto procesu ke změnám v propustnosti buněčné membrány. „Je natolik přesná, že umíme sledovat agregaci proteinů v čase a identifikovat okamžik, kdy dojde ke konečnému zformování proteinových jednotek, které jsou schopné v membráně otevírat póry. Jak se ukazuje, funkčnost proteinů je zcela závislá na tom, kolik molekul proteinu se zrovna nachází pohromadě. Rozlišit funkční, v našem případě schopné tvorby membránových pórů, od nefunkčních proteinových jednotek tak může být zásadní pro pochopení mechanismů, které ve svém důsledku vedou k hojení ran, ale i stimulaci růstu nádorů,“ uzavírá Radek Šachl.

Připravil: Jan Klika, Divize vnějších vztahů SSČ AV ČR, ve spolupráci s Danielem Jakešem, Ústav fyzikální chemie Jaroslava Heyrovského AV ČR
Foto: ACS Publications, Shutterstock

Přečtěte si také

• Jak buňky reagují na stres? Tým zpřesnil popis vzniku protistresového proteinu
• I v oddělení biologie nádorů může být sranda, říká Veronika Vymetálková
• Vědci z Akademie věd popsali, jak fungují molekulární nůžky na stříhání RNA
• Vědci odhalili mutace, které spouštějí leukémii. Jejich objev může pomoci léčbě
• Změny v DNA a karcinogenní účinky: I to může odhalit toxikologický inkubátor
• Ječmen „live“: Češi jako první na světě umí živě sledovat dělení jeho buněk
• Ohrožená ňadra: vědci popsali rizikové varianty genu způsobujícího karcinom prsu
• Enzym „ptakopysk“ pomůže s vývojem nových účinnějších antibiotik
• Buňka je polívka se spoustou ingrediencí, říká Roman Pleskot
• Žralok malohlavý zná recept na dlouhověkost, dožívá se více než 400 let